Белка

Содержание белок в домашних условиях

Очень важно создать правильные условия для содержания белки. Белка — это активный грызун, поэтому нужно приобретать высокий вольер высотой около 1 метра, длиной и шириной около 0,5 метра

Домик белки следует поставить в тихое место, где отсутствуют сквозняки. В вольер нужно поместить гнездо либо скворечник, несколько веток, по которым белка будет прыгать, дощечки или полочки, на которых зверек будет сидеть.

Для хорошего самочувствия домашней белки, ее следует правильно кормить. Рацион белки должен включать сушеные или свежие грибы, желуди, фундук, кедровые орехи, различных насекомых. Также зверьку необходимы шишки с семенами, сережки ивы или осины, молодые листья березы. Ни в коем случае нельзя кормить это животное едой с вашего стола.

Помните, что домашняя белка – это все тот же грызун, поэтому ей необходимо давать мел или яичную скорлупу, чтобы избежать дефицита минеральных веществ.

Белку можно приучить кушать с рук. Так как этот зверек приспособлен прятать излишки пищи, она будет брать у вас столько, сколько вы будете предлагать.

Считается, что белкам нельзя давать арахис, как в сыром, так и в жареном виде, также неполезны для них соленые семечки.

Азотистое равновесие

Белки, состоящие из аминокислот, — это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.

Содержание азота в белках составляет в среднем 16% их массы. Поэтому, определив количество азота, поступившего в организм с пищей, и количество азота в составе мочи, пота и кала, можно рассчитать белковый, или азотистый, баланс организма.

Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.

Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.

Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.

Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.

И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.

Поведенческие особенности

Грызуны семейства беличьих относятся к подвижным зверькам, ведущим древесный образ жизни. Они практически не прилагают усилий при перепрыгивании с одного дерева на другое. В процессе прыжка животное помогает себе хвостом и лапами. В зависимости от типа леса меняется внешний вид места жительства:

• в лиственных лесах грызун живет в дупле, дно которого выстилает сухими травами или лишайником;
• в хвойных лесах они мастерят себе гнезда, которое строят из веток, на дно выкладывают шерсть, мох, сухие листья.

Зверек может занимать пустующие жилища птиц. Численность таких гнезд у одной белки может достигать 15, свое место жительства она может менять каждые два или три дня. Таким образом, в одном гнезде могут зимовать от 3 до 6 белок.

Массовая миграция у животных начинается в начале осени. Зверьки способны переселяться за 300 км от предыдущего места жительства.

ЭЛАСТИН

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков.

Естественные враги

Несмотря на то, что белка – довольно проворное животное, за которым тяжело угнаться как по земле, так и по воздуху, ее список естественных врагов довольно велик. Передвигаясь по веткам деревьев, животному следует опасаться сов, ястребов и других хищных птиц, обладающих достаточными габаритами, чтобы унести его в свое логово.

На земле зверек также не может чувствовать себя в безопасности. За ним ведут охоту лисы и дикие кошки. А самыми опасными врагами белок можно считать куницу и соболя. Эти животные прекрасно лазают по деревьям, поэтому способны долгое время преследовать добычу как по земле, так и по верху.

Где больше всего содержится белка

Также стоит разобраться, где больше всего содержится белка в продуктах растительного происхождения. Самые ценные из растительных белков содержатся в гречихе, бобовых, картофеле, рисе и ржаном хлебе.

Сравнительно выгодны в данном отношении мучные изделия с творогом (вареники, сочники) или мясом (пельмени, пирожки с мясом и т. д.), тогда как сочетание теста с рисом и другими крупами менее оправданно.

Биологическая ценность белков возрастает при сочетании зерновых, бобовых и мясомолочных продуктов. Для повышения белковой полноценности питания выпускают хлебобулочные изделия, обогащенные обезжиренным молоком или молочной сывороткой, яичные и молочные макаронные изделия. Также существуют специальные сухие концентраты с высоким содержанием легкоусвояемых белков, используемые для питания тяжелобольных.

Впрочем, в отдельных случаях возникает необходимость ограничить потребление белка, например при недостаточности почек или печени. Для этого используют специальные малобелковые крупяные, макаронные и хлебобулочные изделия.

Значение белков для организма человека

Из белков состоят структурные элементы клеток организма, которые способствуют обновлению любых тканей и росту. В больших объемах протеин содержится в мышцах (около 45-50%), в хрящах и костях — около 15-20%, а остальные 15-20% приходятся на кожу. Чтобы организм нормально функционировал, человеку необходимо съедать не менее 1 г чистого протеина на один кг живого веса в сутки.

Если организм будет испытывать нехватку этих веществ, человек начнет страдать от белкового голодания. С помощью различных групп сложных белков в организме происходят метаболические процессы, а дефицит таких макроэлементов равен полному голоданию. Первыми симптомами того, что человеку недостает протеинов, является:

• резкая потеря веса;
• слабость в теле, ухудшение общего состояния;
• отказ от приема пищи;
• у детей приостанавливается рост и замедляется умственное развитие;
• У взрослых людей нарушается гормональный фон.

Если показатели нехватки протеинов достигли критической отметки, это может привести к летальному исходу. Стоит заметить, что протеины животного происхождения усваиваются желудком лучше всего. К таким продуктам можно отнести рыбу и морепродукты, молоко, кефир, куриное мясо и перепелиные яйца.

С опасностью белкового голодания могут столкнуться вегетарианцы, поэтому им нужно очень внимательно следить за количеством потребляемых протеинов. Опытные диетологи утверждают, что восполнить недостаток животной пищи в ежедневном рационе можно с помощью бобовых и злаковых культур, свежих овощей и грибов.

Люди, ведущие здоровый образ жизни, используют сложные макроэлементы в целях наращивания мышечной массы, а также для повышения выносливости организма и быстрого восстановления после физических нагрузок. Приверженцами принципа протеиновых диет, в большинстве случаев, являются бодибилдеры, но белок рекомендуется употреблять в больших количествах даже при минимальных физических нагрузках.

Значение белков для организма человека

Основная особенность спортивного питания — специальные протеиновые добавки. Лучше всего организмом усваивается яичный белок, а с помощью коллагенового протеина восстанавливается мышечная ткань, сухожилия и связки. Стоит заметить, что за короткий промежуток времени способен расщепляться сывороточный протеин. Чтобы белковые добавки хорошо усвоились в желудке, их рекомендуется принимать на ночь. Категорически запрещено и неверно употреблять протеины перед физическими нагрузками.

Перед тем, как пересматривать рацион и определять норму суточного потребления макроэлементов, рекомендуется проконсультироваться с квалифицированным диетологом, который способен объяснить все нюансы. Стоит помнить, что организм нуждается в достаточном количестве протеинов, желательно, чтобы это было 50% белков животного происхождения и 50% растительного.

Сколько человеку нужно белка потреблять в день

Белок — совершенно незаменимая часть питания. Как бы вы ни перестраивали свой рацион, никогда значительно не уменьшайте количество белка: он необходим вашему организму. Далее разберем, сколько человеку нужно белка для полноценного удовлетворения суточных потребностей.

При каждом приеме пищи старайтесь сочетать менее ценные растительные белки (хлеб, каши, : макароны) с белками животного происхождения (молоко, творог, сыр, мясо, рыба, яйца).

Сколько белка надо в день, можно рассчитать по установленным санитарным нормам. Согласно современным российским нормам для не занятых физическим трудом и спортом здоровых мужчин и женщин в возрасте 18-29 лет потребность в белке составляет в среднем 1 граммов на 1 килограммов нормальной для данного человека массы тела. При этом доля животных белков должна составлять не менее 55 % от общего количества белка. Некоторые считают эти рекомендации завышенными. Но не вызывает сомнения тот факт, что в рационе людей, перенесших обширные хирургические вмешательства или серьезные травмы, при ожоговой болезни, переломах костей, заболеваниях органов пищеварения (таких, как хронические энтериты и панкреатиты, состояния после резекции тонкой кишки и желудка и др.), нагноительных заболеваниях легких, активном туберкулезе, злокачественных опухолях, кровопотерях, приеме кортикостероидных и анаболических гормонов и т. д., а также для пациентов, выздоравливающих после тяжелых инфекций, потребление животного белка может быть увеличено до 55-60 %. Однако даже в этих случаях количество белка, поступающего в организм, как правило, не должно превышать 120-130 граммов в сутки. Сколько белков надо потреблять — зависит от образа жизни, физических нагрузок, состояния здоровья и многих других факторов.

Схема переваривания в желудочно-кишечном тракте

В ходе переваривания происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Расщепление до аминокислот начинается в желудке, затем продолжается в двенадцатиперстной кишке. Финальная стадия происходит в тонком кишечнике. В некоторых случаях процесс распада и переформирования в аминокислоты может проходить и в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры. В тонком кишечнике процесс переваривания проходит под влиянием ферментов пептидгидролаз.

Внимание! Согласно изучениям биохимиков, альтернативным названием пептидгидролаз является пептидаз. И основные пептидазы синтезируются в клетках самого желудка, поджелудочной железы и кишечника

В желудке белки, которые были  получены с продуктами, денатурируются и гидролизуются, впоследствии образуя  олигопептиды.  В кишечнике панкреатические пептидгидролазы продолжают процесс гидролиза полученных олигопептидов, образуются дипептиды и трипептиды, свободные кислоты. Короткие пептиды распадаются до свободных аминокислот в клетках кишечного эпителия и в пристеночном слое, после чего происходит процесс всасывания.

Зимовка

Большую часть зимы белка проводит в дупле, спасаясь от холодов. Передвигаться предпочитает по веткам деревьев, спускаясь на землю лишь изредка. Зимой она только в исключительных случаях выходит из своего укрытия, чаще всего из-за отсутствия пищи. Хотя эти зверьки очень запасливы, но еды может не хватить в виду того, что в холодное время в дупле может находиться до шести особей. Находясь в дупле, они все вместе согревают друг друга и не дают погибнуть даже в сильные морозы.

Белочки очень чувствительны к изменениям погоды, если хотите узнать актуальный прогноз обратите внимание на их поведение. Если даже в ясный день они отсиживаются в гнезде, то скорее всего будет сильный мороз или метель

Она рано начинает чувствовать приход весны, узнать о котором так же получится по поведению. Ведь в конце зимы, ближе к теплу, наступает брачный период. Зверьки становятся боле активными и начинают все чаще выходить из своих укрытий.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся «белок» — это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
2. Радиация.
3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Места обитания

Белки обитают повсеместно: на всей территории Европы, большей части Азии, в России и даже на многих островах. Однако, ее не встретишь в Австралии и на Мадагаскаре.

Предпочитают селиться в лесных и парковых зонах, где обильно произрастают деревья. Неплохо приспосабливаются как к холодам, так и к жаре.

Укрываются на деревьях, чаще выбирают хвойные, но не побрезгует и лиственными. Могут поменять свой дом, если год оказался неурожайным и поселиться в другом месте. Часто обитают в кедровниках из-за обилия пищи любимой пищи.

Может спокойно уживаться рядом с людьми, возможно видит для себя в этом определенный плюс — люди, обычно, подкармливают этих забавных животных, особенно в холода.

Сейчас можно заводить белок как домашнее животное, но не стоит приносить их из леса к себе домой. Такие особи скорее всего погибнут в непривычных для себя условиях или из-за стрессов. Так же они являются переносчиками опасных заболеваний, которыми может заразиться от них человек. Если вы хотите иметь у себя дома это милое создание, обязательно покупайте его только в специализированных магазинах и приносите домой после осмотра ветеринаром.

Основные функции

Принято выделять 11 функций белка:

1. Транспортная.
2. Строительная
3. Регуляторная.
4. Защитная.
5. Двигательная.
6. Сигнальная.
7. Запасающая.
8. Энергетическая.
9. Каталитическая или ферментативная.
10. Функция антифриза.
11. Резервная или питательная.

Транспортная

Уникальная способность белков заключается в их умении присоединять различные вещества и транспортировать их к тем или иным тканям и органам: 

• гемоглобин — белок в крови. Присоединяет к себе кислород и переносит его от легких ко всем органам и тканям, а от них забирает углекислый газ и перевозит обратно в легкие;
• липопротеины (от греческого lípos (Λίπος) — «жир», proteḯni (πρωτεΐνη) — «белок»). Отвечают за транспортировку жира;
• гаптоглобин. Связывает гемоглобин, попадающий в кровь при повреждении эритроцитов, и свободный гемоглобин, образуя комплекс гемоглобин-гаптоглобин. Он поглощается и утилизируется клетками печени. Печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема;
• трансферрин. Вырабатывается в печени, связывает железо и переносит его по телу.

Белки выступают трансфером ионов кальция, магния, железа, меди и др.

Строительная

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных составов:

кератин. Основной компонент в составе волос, ногтей, перьев или копыт;

• коллаген. Главный элемент сухожилий и хрящей;
• эластин. Входит в состав связок;
• белки клеточных мембран. В основном это гликопротеины.

Регуляторная

Существует отдельная, довольно крупная группа белков, которая ориентируется на регулирование процессов обмена веществ. В этом принимают участие особые гормоны белковой природы. К примеру, инсулин, который контролирует уровень глюкозы в крови и способствует синтезу гликогена.

Защитная

Включается в случае проникновения в организм чужеродных белков или других микроорганизмов, антигенов. В ответ на нападение образуются специальные белки, антитела, которые выполняют функцию обезвреживания нежелательных веществ.

При кровотечении помогает фибрин, способствующий свертыванию крови.

Двигательная

Белки актин и миозин необходимы для сокращения мышц у многоклеточных организмов и других подвижных функций живых существ.

Сигнальная

На клетках есть мембраны, в которые встроены особые рецепторы. Это белки, которые могут изменять свою третичную структуру в зависимости от внешней среды. Так осуществляется передача команд из внешней среды в клетку.

Запасающая

В случаях длительного голодания организм животных или человека использует белки мышц, эпителиальных тканей и печени для поддержания жизнедеятельности организма.

Кроме того, белки участвуют в откладывании в качестве запаса некоторых веществ. Таким веществом может бы железо, которое не выводится из организма при распаде гемоглобина, а образует комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

В качестве источника энергии белки — очень дорогостоящий продукт для нашего тела. Он используется в последнюю очередь, когда израсходованы все углеводы и жиры. При распаде 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии. Первым делом они распадаются до аминокислот, а потом до конечных продуктов: воды, углекислого газа и аммиака.

Каталитическая (ферментативная)

Одна из самых важных для организма функций осуществляется за счет особых белков, ферментов (биохимических катализаторов). Они ускоряют биохимические реакции в клетках.

Ферменты можно разделить на:

1. Простые. Состоят исключительно из аминокислот.
2. Сложные. Помимо белковой части в их состав входит группа небелкового происхождения (кофактор). У некоторых ферментов эту роль играют витамины.

Функция антифриза

У некоторых существ в плазме крови есть белки, которые предупреждают ее замерзание. Такая способность белка является необходимой для выживания в условиях экстремально низких температур.

Питательная (резервная)

Ее выполняют резервные белки, которые становятся для плода источниками питания. В качестве примера можно привести белки яйца (овальбумины) или основной белок молока (казеин).

3. Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)
• влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.)

3.1. Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор
— это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

3.2. Факторы регуляции трансляции

Трансляция
— синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

3.3. Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования — присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы — белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков — один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Цикл активации G-белка под действием рецептора.

Синхронизация выполнена 18.07.11 07:59:14

Влияние простетической группы

Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.

Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.